HLA-Ⅱ類分子

所有的Ⅱ類分子均由二條以非共價鍵連接的多肽鏈（α、β）組成。二條鏈的基本結構相似，但分別由不同的MHC基因編碼，且均具有多態(tài)性。雖然Ⅱ類分子的晶體衍射結構尚未得到，但光譜分析已證明與Ⅰ類分子具有某種相似性。Ⅱ類分子二條多肽鏈也可分為四個區(qū)：①肽結合區(qū)：α鏈與β鏈的胞外部位均可再分為二個各含90個氨基酸殘基的片段，分別稱為α1、α2和β1、β2.肽結合區(qū)包括α1和β1片段，該二片段構成肽結合的裂隙（cleft），約可容納14個氨基酸殘基。Ⅱ類分子的多態(tài)性殘基主要集中在α1和β1片段，這種多態(tài)性決定了多肽結合部位的生化結構，也決定了與肽類結合以及T細胞識別的特異性和親和力。②lg樣區(qū)：此區(qū)由α2和β2片段組成，兩者均含鏈內二硫鍵，并屬于lg基因超家族。在抗原呈遞過程中，TH細胞的CD4分子與Ⅱ類分子結合的部位即位于該lg樣非多肽態(tài)區(qū)域。③跨膜區(qū)和胞漿區(qū)醫(yī)學|教育網搜集整理：該二區(qū)與Ⅰ類分子α鏈的相應區(qū)域結構相似。