1.C1 是由C1q、C1r、C1s三個糖蛋白亞單位組成，有Ca2+存在時形成巨分子復(fù)合體，病理狀態(tài)下可有單體形式存在。C1q是補體成分中最大的分子，分子量為410kD，化學(xué)組成為膠原蛋白，由18條多肽鏈組成，肽鏈間借二硫鍵相連接，多肽鏈的末端呈球形，每3條不同的多肽鏈（α，β，γ）組合在一起形成6個亞單位，可與6個IgG分子結(jié)合，其結(jié)合部位在球狀的頭部。

C1r是一種β球蛋白，正常時以無活性的酶原樣形式存在，有二條相同的非共價鍵連接的多肽鏈，C1r常與C1s緊密相聯(lián)在一起，同時C1r還是C1q和C1s的聯(lián)橋。C1s是一種α2球蛋白，單鏈，可被C1r激活，醫(yī)學(xué)教育|網(wǎng)搜集整理C1s具有酶樣活性，在Mg2+存在時激活C4和C2。

2.C4 是一種β球蛋白，由3條多肽鏈組成（α，β，γ），分子量分別是95kD、78kD和33kD.C1s可將3條鏈中最大的α鏈裂解，釋放出一較小的多肽C4a，余下的大部分結(jié)合在靶細(xì)胞上，進(jìn)行補體的下一步活化程序。

3.C2 是一種β球蛋白，單鏈，是血清中含量最少的補體成分。激活的C2極不穩(wěn)定，易衰變，形成補體系統(tǒng)中的一種自身調(diào)節(jié)機制，以控制補體的激活過程。

4.C3 是一種β球蛋白，由α和β兩條多肽鏈組成，分子量分別是110kD和75kD.α鏈有998個氨基酸殘基，β鏈有669個氨基酸殘基；兩鏈間以氫鍵、疏水鍵及二硫鍵相連，相互平行。α鏈參與C3活化，鏈的第77位精氨酸和78位絲氨酸之間的肽鍵是C3裂解酶的作用部位。C3裂解后產(chǎn)生小片段C3a和大片段C3b；C3b受H因子、I因子和CR1的協(xié)同作用降解為無活性的iC3b；iC3b可以被水解為C3c和C3dg，C3dg還可被進(jìn)一步降解成C3d和C3g。

C3呈多樣性，有30多種異構(gòu)型。完整的C3分子含糖約2.2%，主要是甘露糖和巖藻糖。C3在血清中含量甚高，可達(dá)550～120μg/ml.C3是補體系統(tǒng)中起關(guān)鍵作用的一種成分，所有的補體激活途徑均需C3的參與。

5.C5 是一種β球蛋白，由2條多肽鏈組成，與C3相似。α鏈被裂解后游離出一小分子具有特殊生物活性的C3a，其余大部分片段C5b參與后續(xù)的補體活化。