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免疫球蛋白的生物學活性

2009-09-27 17:07 來源:
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  抗體是具有雙功能的分子,它既可特異性結合抗原,又可獨立誘發(fā)或執(zhí)行一系列生物學效應,由抗體分子不同部位分別執(zhí)行。

  1.與抗原結合作用:抗體分子在結合抗原時,其Fab片段的V區(qū)與抗原決定簇的立體結構(構象)必須吻合,特別與高變區(qū)的氨基酸殘基直接有關,且兩者所帶電荷也應相互對應。所以抗原-抗體的結合具有高度特異性。盡管某些氨基酸殘基在肽鏈的氨基酸順序上相距很遠,但由于肽鏈沿功能區(qū)長軸平行方向往返折疊,使它們能緊密接近,形成一雙層排布的凹型或袋狀包圍抗原的活性部位,雙層間存在許多疏水氨基酸側鏈。抗體分子與抗原的相互作用靠各種非共價力,如氫鍵、靜電引力和范德華力等,是一種可逆性反應??贵w與抗原結合后抗體Fc段變構產生其他生物效應。天然Ig分子不能起這種作用。但在無抗原作用時,醫(yī)學教|育網搜集整理某些物理處理(如加熱、凝聚等)也可模擬Ig分子構象的變化而起激活效應機制的作用。

  2.補體活化作用:補體C1q與游離Ig分子結合非常微弱,而與免疫復合物中的IgG或IgM(經典途徑)或凝聚Ig(替代途徑)結合則很強。C1q與IgG Fc段的CH2功能區(qū)起反應,其結合位點在3個氨基酸側鏈上。所有IgG亞類的單獨Fc片段對C1q具同樣的親和性;但完整蛋白則主要是IgG1和IgG3才能結合Clq而激活補體的經典途徑;IgG2激活補體能力較差;IgG4、IgA不能通過經典途徑激活補體。這可能與它們的鉸鏈區(qū)結構對C1q結合的影響有關;IgM激活補體能力最強;IgG最少需兩個緊密并列的分子才能有效地激活C1q;而IgM單個分子在結合抗原后即可激活補體。

  3.親細胞作用:IgG分子能與細胞表面的Fc受體結合。不同類別的免疫球蛋白可與不同的細胞結合產生不同免疫效應。IgG Fc段與單核細胞、巨噬細胞或中性粒細胞表面Fc受體結合產生調理作用;與NK細胞Fc受體結合發(fā)揮ADCC效應;與胎盤膜細胞Fc受體結合能使IgG穿過胎盤合胞體滋養(yǎng)層。IgA Fc段與單核細胞或中性粒細胞表面Fc受體結合,也可發(fā)揮調理作用。IgE Fc段與嗜堿性粒細胞、肥大細胞、血小板等表面受體結合,當再遇相應抗原時,可引起Ⅰ型超敏反應。

  4.調理作用:(1)通過C3受體進行;(2)通過激活的C3和吞噬細胞的C3受體相結合促進吞噬;(3)經補體旁路非特異激活C3后進行。

  5.膜傳遞作用

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