抑制劑與酶非共價結合，可以用透析、超濾等簡單物理方法除去抑制劑來恢復酶的活性，因此是可逆的。根據(jù)抑制劑在酶分子上結合位置的不同，又可分為三類：

　　1.競爭性抑制：抑制劑I與底物S的化學結構相似，在酶促反應中，抑制劑與底物相互競爭酶的活性中心，當抑制劑與酶形成EI復合物后，酶才不能再與底物結合，從而抑制了酶的活性，醫(yī)學教`育網(wǎng)搜集整理這種抑制稱為競爭性抑制。Km增高，Vm不變。

　　2.非競爭性抑制劑：抑制劑與底物結構并不相似。也不與底物搶占酶的活性中心，而是通過與活性中心以外的必需基團結合抑制酶的活性，這種抑制稱非競爭性抑制。醫(yī)學教`育網(wǎng)搜集整理非競爭性抑制與底物并無競爭關系。Km不變，Vm降低。

　　3.反競爭催抑制：酶只有在與底物結合后，才能與抑制劑結合，即ES+I→ESI，ESl一×→P.比較起來，這種抑制劑作用最不重要。