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多肽鏈合成后的加工修飾

2020-02-14 10:48 醫(yī)學教育網
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多肽鏈合成后的加工修飾:

1.一級結構的加工修飾:

⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除:N端甲酰蛋氨酸是多肽鏈合成的起始氨基酸,必須在多肽鏈折迭成一定的空間結構之前被切除。其過程是:① 去甲?;虎?去蛋氨?;?。

⑵氨基酸的修飾:由專一性的酶催化進行修飾,包括糖基化、羥基化、磷酸化、甲酰化等。

⑶二硫鍵的形成:由專一性的氧化酶催化,將-SH氧化為-S-S-。

⑷肽段的切除:由專一性的蛋白酶催化,將部分肽段切除。

2.高級結構的形成:

⑴構象的形成:在分子內伴侶、輔助酶及分子伴侶的協(xié)助下,形成特定的空間構象。

⑵亞基的聚合。 ⑶輔基的連接。

3.靶向輸送:蛋白質合成后,定向地被輸送到其執(zhí)行功能的場所稱為靶向輸送。大多數(shù)情況下,被輸送的蛋白質分子需穿過膜性結構,才能到達特定的地點。因此,在這些蛋白質分子的氨基端,一般都帶有一段疏水的肽段,稱為信號肽。分泌型蛋白質的定向輸送,就是靠信號肽與胞漿中的信號肽識別粒子(SRP)識別并特異結合,然后再通過SRP與膜上的對接蛋白(DP)識別并結合后,將所攜帶的蛋白質送出細胞。

信號肽假說:信號肽位于新合成的分泌蛋白N端。對分泌蛋白的靶向運輸起決定作用。①細胞內的信號肽識別顆粒(SRP)識別信號肽,使肽鏈合成暫時停止,SRP引導核蛋白體結合粗面內質網膜;②SRP識別、結合內質網膜上的對接蛋白,水解GTP使SRP分離,多肽鏈繼續(xù)延長;③信號肽引導延長多肽進入內質網腔后,經信號肽酶切除。分泌蛋白在高爾基體包裝成分泌顆粒出胞。

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